Тест; Строение и функции белков; биология, тесты

Тест «Строение и функции белков»

Тест №4. Белки.

1.Определите признак по которому все нижеперечисленные соединения , кроме одного , объединены в одну группу. Укажите «лишнее» среди них соединение

А)пепсин б)кератин в)коллаген г)хитин д)каталаза е)гемоглобин

2.Четыре химических элемента встречаются в клетке в наибольшем количестве. На их долю приходится 98% . Укажите химический элемент, НЕ относящийся к ним

3.Укажите изображение пептидной связи между двумя аминокислотами в молекуле белка

А ) N-N б ) HN-CO в ) CO-RH г ) O=O

4.Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию

А)гормон роста б)инсулин в)фибрин г)актин д)пепсин

5.В каком ответе все названные химические соединения относятся к аминокислотам

А)тубулин, коллаген, лизоцим б)лизин, триптофан, аланин

В)Валин, мальтаза, кератин г)сахароза, лактоза, глицин

6.Назовите химические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем количестве

А)углеводы б)липиды в)белки г)нуклеиновые кислоты д)низкомолекулярные вещества

7.Назовите функциональные группы соседних аминокислот , между которыми образуется пептидная связь

А)радикалы б)карбоксильная группа и аминогруппа в)радикал и ион водорода

Г)карбоксильные группы д)карбоксильная группа и радикал е)аминогруппа и радикал

8.Назовите белок, выполняющий регуляторную функцию

А)коллаген б)фибрин в)гемоглобин г)инсулин

9.Назовите белок в основном выполняющий строительную (структурную) функцию

А)кератин б)каталаза в)нуклеаза г)липаза д)гормон роста

10. Назовите белок, выполняющий транспортную функцию

А)коллаген б)кератин в)фибрин г)гемоглобин

11.Назовите основную функцию, которую выполняет белок кератин

А)двигательная Б)защитная в)ферментативная г)транспортная д)строительная

12.В каком ответе все названные химические соединения являются белками

А)сахароза, инсулин, урацил б)глюкоза, фруктоза, гликоген

В) рибоза, тимин, актин г)каталаза, амилаза, адреналин

13.Назовите свойство , присущее аминокислотам , благодаря наличию в них амино- и карбоксильной групп

А)комплементарность б)гидрофобность в)амфотерность г)амфицельность

14.Назовите белок , выполняющий ферментативную функцию

А)каталаза б)протромбин в) тубулин г)глюкагон д)кератин

15. Назовите белок, выполняющий защитную функцию

А) кератин б)каталаза в)гемоглобин г)актин д)антитела

16.Назовите белок волос

А)кератин б)тубулин в)миозин г)коллаген д)актин д)фибрин

17. Какова кислотность внутренней среды клетки

А)нейтральная б) слабощелочная в)слабокислая

18.Что является мономером белка

А)глюкоза б)нуклеотид в)аминокислота г)нуклеиновая кислота г)азотистое основание

19.Сколько видов аминокислот входит в состав природных белков

А)10 б)15 в)20 г)25 д)46 е)64

20.Назовите белок, из которого состоят рога, копыта, когти, перья и волосы

А)коллаген б)кератин в)тубулин г)миозин

21.Назовите все химические группировки, входящие в состав природных белков

А)только аминогруппа и карбоксильная группа б)водород и радикал

В) водород, аминогруппа и карбоксильная группа г) аминогруппа и карбоксильная группа ,радикал

22.Каким термином называется потеря белком своей естественной пространственной структуры

А) спирализация б)конденсация в)денатурация г) дисперсия д)репарация е)дегенерация

23.Какие химические соединения в обязательном порядке имеют следующие химические группировки: аминогруппу и карбоксильную группу

А)азотистые основания б)нуклеотиды в)нуклеиновые кислоты г)аминокислоты

Д)жирные кислоты е)полисахариды

24.К какому виду химических связей относится пептидная связь

А)ионные б)водородные в)ковалентные г)гидрофобные

25. Назовите химический элемент, который входит в состав хлорофилла

a ) Mg б) Fe в)Са г)К д)Р

26. Как называется структура белка , представляющая собой спираль, в которую свернута цепочка аминокислот

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

27. К какой группе химических соединений относится валин, аланин, лизин, триптофан

А)азотистые основания б)нуклеотиды в)нуклеиновые кислоты г)аминокислоты

28.Назовите белки –гормоны , выполняющие регуляторную функцию

А)пепсин, трипсин б)гемоглобин, миоглобин в)инсулин, адреналин г)актин, миозин

29.Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает аминокислотам кислотные свойства

А)аминогруппа б)радикал в)карбоксильная группа г)гидроксильная группа

30. Назовите белки . выполняющие транспортную функцию

А)пепси, трипсин б)гемоглобин в)инсулин г)коллаген д) актин

31.Как называется структура белка, которая представляет собой цепь из аминокислот, с помощью ковалентных связей соединенных друг с другом в определенной последовательности

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

32. Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает всем аминокислотам основные(щелочные) свойства

А)аминогруппа б)радикал в)карбоксильная группа г)гидроксильная группа

33.Назовите белок-фермент, который расщепляет другие белки

А)пепсин б)гемоглобин в)инсулин г)коллаген д) липаза

34. Какие химические связи принимают участие в формировании вторичной структуры белка

А)ковалентные б)водородные в)ионные г)гидрофобные

35.Какие химические связи принимают непосредственное участие в формировании его первичной структуры

А)ковалентные б)водородные в)ионные г)гидрофобные

36.Как называется структура белка, которая представляет собой спиральную нить , сложенную в клубок

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

37.Как называется процесс восстановления утраченной природной структуры белка

Читайте также:  Как убрать остроту перца чили из блюда, если переборщили

А)денатурация б)редупликация в)репарация г)диссимиляция д)ренатурация

38.Назовите белки ,входящие в состав скелетных мышечных волокон

А)липаза,мальтаза б)гемоглобин, карбоангидраза в)тубулин, диненин

Гемоглобин — основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины , которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. — альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

  • HbР (primitive) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
  • HbF (foetal) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
  • HbA (adult) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
  • HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
  • HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
  • HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O2 и гемового Fe 2+ , но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления Fe 3+ в Fe 2+ в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы, 4-го комплекса дыхательной цепи.

Карбоксигемоглобин присутствует и в норме в количестве 0,5-1,5%, в сельской местности меньше, чем в городе. У курильщиков концентрация Hb-CO возрастает, в зависимости от количества сигарет в день, до 8-9%.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени (время жизни эритроцита, 3-4 месяца).

Гемоглобин: основные функции, почему понижается и повышается

Клинический анализ крови – важная составляющая общеклинической диагностики пациентов с патологиями различного характера. В данное исследование входит анализ уровня красных кровяных телец и железосодержащего белка (ЖБ) в сыворотке крови. Данный показатель очень чувствителен к различным изменениям в работе внутренних органов.

Внимание! Эритроциты обеспечивают внутриклеточное дыхание в человеческом организме. Они выполняют жизненно важные функции – выводят углекислый газ из тела и поставляют кислород к органам. Красные кровяные тельца содержат гемоглобин, который транспортирует молекулы этих веществ.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин – пептидное соединение (ПС), содержащее железо, которое транспортирует кислород ко всем тканям человеческого организма. У всех позвоночных зверей данное белковое соединение содержится в красных кровяных клетках, а у беспозвоночных – в плазме. Как упоминалось выше, его функция заключается в том, чтобы выводить диоксид углерода и заниматься поставкой кислорода в органы.

Железосодержащий ген состоит из четырех базовых субъединиц – альфа и бета 1,2. Стоит отметить, что данное ПС имеет формулу тетрамера. Основными компонентами гемоглобина принято считать железосодержащий гем и белок глобин.

  • Дезоксигемоглобин,
  • Карбоксигемоглобин (окрашивает кровь в синеватый цвет),
  • Метгемоглобин,
  • Фетальный ЖБ (присутствует у плода и исчезает в процессе онтогенеза),
  • Оксигемоглобин (окрашивает кровь в светло-красный цвет),
  • Миоглобин.
Читайте также:  Наложение жгута для остановки кровотечения

Дезоксигемоглобин – это свободный гемоглобин в крови человека. В такой форме это ПС способно присоединять к себе различные молекулы – углекислый/угарный газ, кислород.

Если дезоксигемоглобин связывается с кислородом, образуется оксигемоглобин. Этот тип белка поставляет кислород ко всем тканям. При наличие различных оксилителей железо в ЖБ из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное. Такое соединение принято называть метгемоглобином, оно выполняет важную роль в физиологии органов.

Если восстановленный гемоглобин связывается с угарным газом, образуется токсичное соединение – карбоксигемоглобин. Необходимо отметить, что такое соединение связывается в 250 раз эффективнее, чем диоксид углерода. Карбоксигемоглобин имеет длительный период полураспада, поэтому способен сталь причиной сильного отравления.

Витамин С помогает восстанавливать ЖБ, благодаря чему применяется свободно в медицине для лечения отравлений угарными испрениями. Как правило, интоксикация оксидом углерода проявляется цианозом.

Миоглобин по структуре похож на гемоглобин и в большом количестве содержится в миоцитах, особенно кардиомиоцитах. Он связывает молекулы О₂ «на черный день», который впоследствии используется организмом при состояниях, вызывающих гипоксию. Миоглобин обеспечивает работающие мышцы кислородом.

Все вышеперечисленные типы имеют жизненно важное значения в организме человека, однако существуют патологические формы данного пептидного соединения.



Беременность и грудное вскармливание

Эта тема заслуживает отдельного упоминания, ведь относится она исключительно к женщинам. В обоих случаях, при беременности и при кормлении грудью, уровень этого вещества значительно падает, ведь большинство ресурсов уходит на взращивание младенца. И от того, в каком состоянии будет ваш организм, зависит здоровье и вашего малыша.

Обязательно следите за показателями гемоглобина в крови и налегайте на железосодержащие продукты. Чаще всего организм сам подсказывает, какие вещества ему нужны в данный момент больше всего: все мы наслышаны о чудаковатых вкусовых предпочтениях беременных.

Какие опасные разновидности гемоглобина существуют?

Патологические виды гемоглобина у человека, которые приводят к различным болезням:

  • Гемоглобин D-Пенджаб,
  • Гемоглобин S – форма, обнаруженная у людей с серповидно-клеточной анемией,
  • Гемоглобин С – эта форма вызывает хроническую гемолитическую анемию,
  • Гемоглобин H – тип гемоглобина, образованный тетрамером β-цепей, который может присутствовать при α-талассемии.

ЖБ D-Пенджаб является одним из вариантов гемоглобина. Он так назван из-за его высокой распространенности в Пенджабском районе Индии и Пакистана. Это также самый распространенный аномальный вариант железосодержащего белка в Синьцзян-Уйгурском автономном районе Китая. Исследования показывают, что D-Пенджаб составляет более 55% от общего числа патологического гемоглобина.

Он был впервые обнаружен в начале 1950-х годов в смешанной британской и американской семье индийского происхождения из района Лос-Анджелеса, поэтому его иногда называют D Los Angeles. ЖБ D является наиболее распространенным вариантом данного вещества. Он появился в результате распространенности малярии в разных частях Азии.

Гемоглобин S возник в Западной Африке, где распространен больше всего. Он присутствует в меньшей степени в Индии и Средиземноморском регионе. Полиморфизм гена бета S указывает на то, что он возник из пяти отдельных мутаций: четырех в Африке и одного в Индии и на Ближнем Востоке. Наиболее распространенной является аллель, обнаруженная в Бенине в Западной Африке. Другие гаплотипы обнаружены в Сенегале и Банту.

Важно! Ген HbS, присутствующий в гомозиготной форме, является нежелательной мутацией. Малярия, возможно, является фактором отбора, поскольку существует четкая корреляция между распространенностью этой болезни и серповидно-клеточной анемией. Дети с серповидно-клеточной характеристикой Hb SA, переносят малярию гораздо легче и чаще выздоравливают.

Железосодержащий белок C (Hb C) является одним из наиболее распространенных структурных вариантов гемоглобина. Люди со «здоровым» С (Hb C) фенотипически нормальны, тогда как пациенты с патологическим (Hb CC) могут страдать от гемолитической анемии. Хотя клинические осложнения, связанные с патологическим С, не являются серьезными.

Гемоглобин H вызывает тяжелое заболевание – альфа-талассемию. α-талассемия приводит к снижению продукции альфа-глобина, поэтому образуется меньше альфа-глобиновых цепей, что приводит к избытку β-цепей у взрослых и у новорожденных. Избыточные β-цепи образуют нестабильные тетрамеры, называемые гемоглобином H или HbH четырех бета-цепей. Избыточные γ-цепи образуют тетрамеры, которые слабо связываются с кислородом, поскольку их сродство к O2 слишком велико, поэтому оно не диссоциируется на периферии.

Процесс образования и распада гемоглобина

Для того чтобы правильно реализовывалась роль гемоглобина в молодых эритроцитах происходит биосинтез этого белка. Туда же попадают и атомы железа, которые затем включаются в состав гемоглобина. Глобин формируется посредством аминокислот — способов обыкновенного синтеза белка. Процессы распада гемоглобина начинают происходить в эритроцитах, которые уже заканчивают свой цикл жизнедеятельности.

Это важно! После завершения распада полученное производное приобретает зеленый оттенок, оно слишком неустойчивое и быстро распадается. Гемм распадается уже в клетках печени, селезенки и костного мозга с одновременным появлением желчных пигментов, а железо быстро переносится вновь в эритроциты с целью производства новых молекул.

Как диагностируют патологические формы железосодержащего белка в крови?

Как упоминалось выше, анализ на содержание гемоглобина входит в клиническое исследование сыворотки крови. В некоторых случаях показано проведение биохимии крови для точного определения патологий данного ПС.

Читайте также:  Мотилиум – инструкция, применение, цена отзывы аналоги, видео

Кровь на анализ сдается натощак и в утреннее время. Рекомендуется не употреблять пищу за 12 часов до забора биологического материала (кала, мочи, крови), чтобы не исказить результаты анализов обследования. В особенности нежелательно заниматься физическими нагрузками, употреблять психотропные вещества или другие лекарственные средства. Диеты придерживаться не нужно, однако от жирной или жареной пищи воздержаться следует, чтобы не повлиять на различные параметры в кале.

Какую роль в организме играет гемоглобин и что значит, если он повышен или понижен?

Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах. Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем. Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.

Нормальные показатели железосодержащего белка

Расшифровкой анализа общеклинического исследования сыворотки крови должен заниматься только врач. Однако выделяют некоторые общие нормы гемоглобина, присущие всем людям. Уровень данного ПС измеряется в г/л (граммы на литр). В зависимости от лаборатории методики анализа могут различаться.

Норма дезоксигемоглобина в крови у различных возрастных групп:

  • Мужчины от 18 лет – 120-150 г/л,
  • Женщины от 18 лет – 110-130,
  • Маленький ребенок – 200,

Повышение или снижение уровня свободного гемоглобина может приводить к патологиям. Первичная гемоглобинопатия обусловлена наследственными причинами, поэтому не лечится на любых этапах развития. Однако существуют методы стабилизации пациентов, поэтому в любом случае нужно обратиться к врачу. При серьезном снижении уровня данного ПС в кровеносном русле показан искусственный кровезаменитель.

Совет! Синтетическое соединение «перфторан» способно улучшить качество жизни больных с анемией. Искусственно повышать гемоглобин нужно с осторожностью, так как в некоторых случаях кровезаменители могут вызывать серьезные побочные эффекты.

Отклонение концентрации гемоглобина от нормы

Баланс HbA может варьировать как ниже, так и выше нормы. В любом случае это приводит к негативным последствиям. При понижении HbA ниже установленной нормы возникает патологический синдром, который носит название «железодефицитная анемия». Выражается вялостью, упадком сил, невнимательностью. Негативно влияет на нервную систему, особенно опасен в детском возрасте, так как часто является причиной отставания в психо-моторном развитии.

Повышенный гемоглобин не является отдельным заболеванием, это, скорее, синдром, свидетельствующий о различных патологиях, таких как сахарный диабет, лёгочная недостаточность, порок сердца, заболевания почек, переизбыток фолиевой кислоты или витаминов группы В, онкология и др.

Малокровие: негативные последствия и лечение явления

У взрослого пациента снижение гемоглобина провоцирует кислородный дефицит. Игнорирование этого может привести к:

  1. Снижению иммунитета. В итоге, человек начинает чаще болеть инфекционными недугами.
  2. Быстрой утомляемости и хронической слабости.
  3. Деформации эпителиальных тканей человека (слизистых, ротовой полости, ЖКТ, верхних слоев кожного покрова).
  4. Нарушению функциональности НС. Пациент может страдать от раздражительности, беспричинных перепадов настроения, пониженной концентрации внимания.

Также малокровие может стать причиной:

  • трещин на губах,
  • резких мышечных болей,
  • выпадения волос,
  • ломкости ногтевой пластины,
  • пристрастия к неприятным запахам.

При беременности

Малокровие при вынашивании ребенка – частое явление среди женщин. Если отклонение от нормы очень большое, оно может спровоцировать:

  • маточную гипотонию,
  • гипоксию,
  • задержку развития и роста будущего малыша,
  • низкий вес ребенка при рождении,
  • нарушения функциональности НС и системы дыхания.

Специалисты считают, что ребенок, родившейся у женщины с таким нарушением, будет неважно учиться, часто болеть и страдать от патологии внутренних органов.

Лечение

Для поднятия гемоглобина важно узнать причину его снижения. Можно заняться самолечением и добавить в свой рацион железосодержащие продукты и витамин В. Но если они не будут полноценно абсорбироваться в ЖКТ, эффекта придется ждать очень долго.

Чаще всего врачи прибегают к консервативной терапии и назначают пациенту железосодержащие медикаменты. Хороший результат показывают «Хеферол», «Ферроплекс» и «Ферлатум». Большинство пациентов потребляет лекарства перорально, но если это проблематично, врачи используют парентеральное введение.

Если пациент склонен к дисфункции ЖКТ, он может параллельно употреблять ферментные и обволакивающие лекарственные средства.

Если медикаментозная терапия не помогает, пациенту могут перелить цельную кровь или эритроцитарную массу.

Ссылка на основную публикацию
Температура у ребенка без симптомов причины, что делать
Почему у ребенка до 1 года поднимается температура? Температуру маленького ребенка нужно периодически контролировать, особенно, если младенец вялый, плохо ест,...
ТАУФОН капли — инструкция и цена в аптеках Украины, аналоги и показания Фармак Справочник лекарств
Тауфон (Taufon) Действующее вещество: Содержание Состав и форма выпуска Фармакологическое действие Фармакодинамика Показания препарата Тауфон Противопоказания Побочные действия Способ применения...
Тахикардия во сне причины, лечение, профилактика
Что нужно знать о сильном сердцебиении ночью Сильное сердцебиение может пугать, особенно если оно происходит ночью, когда человек ложится спать....
Тендер 4639268 Анализ крови антистрептолизин-О, антигиалуронидаза, антистрептокиназа, С-реактивный б
Антистрептокиназа анализ Здравствуйте, подскажите какие анализы сдать у вас при ниже описанной ситуации. (Ответьте пожалуйста…) У меня постоянная ЖУТКАЯ УСТАЛОСТЬ,...
Adblock detector